NAD+
500 MGCo-enzym NAD+ — energiemetabolisme en sirtuinen voor onderzoek
Bestudeerde therapeutische interesses:
NAD+ (Nicotinamide-Adeninedinucleotide in geoxideerde vorm, ook geschreven als NAD plus, NADH in gereduceerde vorm, of nicotinamide-adeninedinucleotide) is een ubiquitair co-enzym dat essentieel is voor cellulaire energiestofwisseling en tal van signaleringsroutes. Deze onderzoeksmolecule met een molecuulmassa van 663,43 g/mol (vrije vorm) is de centrale cofactor van meer dan 500 enzymen waaronder oxidoreductasen (dehydrogenasen), sirtuinen (SIRT1-7, NAD+-afhankelijke deacetylases), PARP's (Poly-ADP-ribosepolymerasen) en CD38/CD157 (ADP-ribosylcyclasen).
Preklinische studies hebben aangetoond dat intracellulaire NAD+-niveaus met de leeftijd afnemen in de meeste weefsels (-30 tot -50% tussen 20 en 70 jaar), wat leidt tot disfunctie van sirtuinen en PARP's, en versnelde cellulaire veroudering. Verdin (2015, DOI: 10.1126/science.aac4854) karakteriseerde in Science het belang van NAD+ als centrale metabole sensor.
Bij OSMOSE Research wordt NAD+ geleverd als gelyofiliseerd poeder met een HPLC-zuiverheid van ≥ 98%, vergezeld van een volledig analysecertificaat inclusief massaspectrometrie, spectrale zuiverheidsanalyse (A260/A340-ratio) en steriliteitvalidatie.
- Enzymatische dosering van sirtuinen SIRT1-7 (HDAC-deacetylatie-assays)
- Studies naar PARP1/PARP2: ADP-ribosylering van eiwitten op SDS-PAGE-gels
- Onderzoek naar CD38/CD157: ADP-ribosylcyclase-activiteit, productie van cADPR
- Modellen van herstel van NAD+-niveaus op senesce fibroblasten
- Studies naar cellulaire ademhaling (Seahorse XF) met NAD+/NADH-ratio
- Onderzoek naar mitochondriale biogenese: PGC-1α, TFAM, SIRT3
- Klassieke enzymatische dosering: LDH, MDH, GDH, ADH
- Studies naar mitonucleaire signalering en communicatie met MOTS-c
NAD+ is een centraal co-enzym van het cellulaire metabolisme waarvan de leeftijdsgerelateerde afname is gedocumenteerd als een belangrijke factor bij mitochondriale veroudering. Verdin (2015, DOI: 10.1126/science.aac4854) karakteriseerde in Science het belang van NAD+ als metabole sensormolecule. Imai en Guarente (2014, DOI: 10.1016/j.tcb.2014.04.002) karakteriseerden de interacties tussen NAD+ en sirtuinen (SIRT1-7) bij veroudering en metabolisme. Mills et al. (2016, DOI: 10.1016/j.cmet.2016.09.013) documenteerden de effecten van herstel van NAD+-niveaus via zijn precursoren (NMN, NR) op mitochondriale functie in verouderde muismodellen. Gomes et al. (2013, DOI: 10.1016/j.cell.2013.11.037) in Cell belichtten de rol van NAD+ in mitochondrie-nucleus communicatie via de SIRT1-HIF1α-route.
- HPLC ≥ 98%
- Massaspectrometrie bevestigd
- A260/A340-ratio gevalideerd
- Spectrale zuiverheid gevalideerd
- Steriliteit gevalideerd
Veelgestelde vragen
NAD (nicotinamide-adeninedinucleotide) is de generieke molecule. NAD+ duidt de geoxideerde vorm (met positieve lading), elektronacceptor. NADH duidt de gereduceerde vorm (met 2 elektronen en 1 proton), elektrondonor. De intracellulaire NAD+/NADH-ratio is sterk gereguleerd en weerspiegelt de cellulaire redoxstatus. Sirtuines (SIRT1-7) gebruiken specifiek NAD+ (niet NADH) als cofactor voor deacetylatie.
Voor biochemische enzymatische studies (dosering van sirtuinen, PARP's, dehydrogenasen) is pure NAD+ de benodigde actieve molecule. Precursoren (NMN, NR) vereisen intracellulaire omzetting via de salvage pathway voordat ze kunnen worden gebruikt. Voor biochemische in-vitro-studies op gezuiverde enzymen is NAD+ dan ook onmisbaar en directer.
Nee. NAD+ is door geen enkele regelgevende instantie (EMA, FDA, ANSM) goedgekeurd voor klinisch, humaan of veterinair gebruik. Het is uitsluitend bestemd voor wetenschappelijk in-vitro-onderzoek en biochemische enzymatische doseringen. Elk ander gebruik is verboden.
Elk lot NAD+ van OSMOSE Research wordt geleverd met een CoA inclusief HPLC-zuiverheidsanalyse (≥ 98%), massaspectrometrische bevestiging, A260/A340-absorptieverhouding (≥ 2,5), drooggewichtsdosering en steriliteitvalidatie. De CoA wordt bij elke bestelling geleverd en is op aanvraag beschikbaar.
Sirtuinen (SIRT1-7) zijn NAD+-afhankelijke deacetylases. Ze katalyseren de deacetylering van lysines op doelwiteiwitten door NAD+ als co-substraat te gebruiken: NAD+ wordt gesplitst in nicotinamide (NAM) en O-acetyl-ADP-ribose, en de acetylgroep van het lysine wordt overgedragen. Deze reactie verbruikt stoichiometrisch NAD+, wat de sirtuineactiviteit koppelt aan de metabole status van de cel.
Vul uw onderzoek aan
Vaak samen besteld door onze onderzoekers
Alle producten op deze pagina zijn uitsluitend bestemd voor in vitro wetenschappelijk onderzoek en laboratoriumgebruik. Ze zijn niet bestemd voor menselijke of dierlijke consumptie, noch voor diagnostisch of therapeutisch gebruik. De koper draagt de volledige verantwoordelijkheid voor de naleving van de toepasselijke lokale regelgeving.